Центральный Дом Знаний - Белки-основа жизни

Информационный центр "Центральный Дом Знаний"

Заказать учебную работу! Жми!



ЖМИ: ТУТ ТЫСЯЧИ КУРСОВЫХ РАБОТ ДЛЯ ТЕБЯ

      cendomzn@yandex.ru  

Наш опрос

Я учусь (закончил(-а) в
Всего ответов: 2653

Онлайн всего: 1
Гостей: 1
Пользователей: 0


Форма входа

Логин:
Пароль:

Белки-основа жизни

<....>

Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке. В XVIII начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими. Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников - это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ. В 1810 году Ж.Гей-Люссак и Л.Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж.Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Д.Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.
Были выведены первые эмпирические формулы белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н.Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C72H112N18SO22, а А.Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C726H1171N194S3O214.

Немецкий химик Ю. Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка казеина. Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г.Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова "первенствую”, "занимаю первое место”).

В составе ныне живущих на Земле организмов содержится около тысячи миллиардов тонн белков. Отличаясь неисчерпаемым разнообразием структуры, которая в то же время строго специфична для каждого из них, белки создают вместе с нуклеиновыми кислотами материальную основу для существования всего богатства организмов окружающего нас мира.

Белкам свойственна способность к внутримолекулярным взаимодействиям, поэтому так динамична структура и изменчива форма белковых молекул. Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные структуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. Таким образом целью моей работы является изучение строения и свойств белков и составить мультимедийную презентацию данной темы.  <....>

По своей химической природе белки являются гетерополимерами (от греческого слова heterosдругой, разный) протеиногенных аминокислот, соединенных пептидными (-CO-NH-) связями (см. рис №1).

В самых маленьких  полипептидных цепях около 50 аминокислотных остатков, в самых больших – 1500. А ведь часто белковые молекулы состоят не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Поэтому молекулярные массы белков огромны. Они колеблются от 5 тысяч до нескольких миллионов дальтон. Однако молекулярные массы отдельных полипептидных цепей редко превышают 150 тыс. дальтон.

Химики давно уже научились полимеризовать аминокислоты, но аминокислоты соединяются при этом неупорядоченно, так что продукты такой полимеризации мало похожи на природные. Правда, имеется возможность соединять аминокислоты в заданном порядке, что позволяет получать некоторые биологически активные белки, в частности инсулин. Процесс достаточно сложен, и таким способом удается получать лишь те белки, в молекулах которых содержится около сотни аминокислот. Предпочтительнее вместо этого синтезировать или выделить нуклеотидную последовательность гена, соответствующую желаемой аминокислотной последовательности, а затем ввести этот ген в бактерию, которая и будет вырабатывать путем репликации большое количество нужного продукта. У этого метода, впрочем, тоже есть свои недостатки.

Белки – это класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков – ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции.

В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название «протеины» (от греч. protos – первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер.

Белки, состоящие из одних только аминокислот, называют простыми. Часто, однако, к полипептидной цепи бывают присоединены атом металла или какое-нибудь химическое соединение, не являющееся аминокислотой. Такие белки называются сложными. Примером может служить гемоглобин: он содержит железопорфирин, который определяет его красный цвет и позволяет ему играть роль переносчика кислорода.

В названиях большинства сложных белков содержится указание на природу присоединенных групп: в гликопротеинах присутствуют сахара, в липопротеинах – жиры. Если от присоединенной группы зависит каталитическая активность фермента, то ее называют    простетической группой. Нередко какой-нибудь витамин играет роль простетической группы или входит в ее состав. Витамин А, например, присоединенный к одному из белков сетчатки, определяет ее чувствительность к свету. <....>

Последовательность аминокислот. Аминокислоты в полипептидной цепи располагаются не случайным образом, а в определенном фиксированном порядке, и именно этот порядок определяет функции и свойства белка. Варьируя порядок расположения 20 видов аминокислот, можно получить огромное число разных белков, точно так же, как из букв алфавита можно составить множество разных текстов.                                                                                                                                                        В прошлом на определение аминокислотной последовательности какого-нибудь белка уходило нередко несколько лет. Прямое определение и теперь достаточно трудоемкое дело, хотя созданы приборы, позволяющие вести его автоматически. Обычно проще бывает определить нуклеотидную последовательность соответствующего гена и вывести из нее аминокислотную последовательность белка. К настоящему времени уже определены аминокислотные последовательности многих сотен белков. Функции расшифрованных белков, как правило, известны, и это помогает представить себе возможные функции сходных белков, образующихся, например, при злокачественных новообразованиях.

Одной из трудных задач химии белков была расшифровка последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, т.е. первичной структуры белковой молекулы. Впервые она была решена английским ученым  Ф. Сангером и его сотрудниками в 1945 – 1956 гг. Они установили первичную структуру гормона инсулина – белка, вырабатываемого поджелудочной железой. В настоящее время первичная структура выявлена примерно у 2 тыс. белков. У инсулина, рибонуклеазы (фермента, ускоряющего гидролиз рибонуклеиновых кислот), лизоцима        (фермента, ускоряющего лизис, т.е.  разрушение клеточной стенки бактерии) и гормона роста она подтверждена путём химического синтеза.

Белки, выделенные из живых организмов животных,  растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот.

Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоящего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически возможно около 2*10 вариантов различных белковых молекул, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой.

В СССР под руководством академика Ю.А.Овчинникова было изучено чередование 1407 аминокислотных остатков в одной  из самых длинных природных полипептидных цепей – «Бэта»-субъединице ДНК-зависимой РНК-полимеразе. Отдельные фрагменты полипептидной цепи в белковой молекуле либо существует в виде «Альфа» - спиралей, либо, располагаясь бок о бок и сочетаясь водородными связями, они образуют слои, называемые «Бэта» - структурой, либо остаются в линейном состоянии.   <.....>

Важна не столько сама аминокислотная последовательность белка (первичная структура), сколько способ ее укладки в пространстве. По всей длине полипептидной цепи ионы водорода образуют регулярные водородные связи, которые придают ей форму спирали либо слоя (вторичная структура). Из комбинации таких спиралей и слоев возникает компактная форма следующего порядка – третичная структура белка. Вокруг связей, удерживающих мономерные звенья цепи, возможны повороты на небольшие углы. Поэтому с чисто геометрической точки зрения число возможных конфигураций для любой полипептидной цепи бесконечно велико. В действительности же каждый белок существует в норме только в одной конфигурации, определяемой его аминокислотной последовательностью. Структура эта не жесткая, она как бы «дышит» – колеблется вокруг некой средней конфигурации. Цепь складывается в такую конфигурацию, при которой свободная энергия (способность производить работу) минимальна, подобно тому как отпущенная пружина сжимается лишь до состояния, соответствующего минимуму свободной энергии. Нередко одна часть цепи бывает жестко сцеплена с другой дисульфидными (–S–S–) связями между двумя остатками цистеина. Отчасти именно поэтому цистеин среди аминокислот играет особо важную роль.

Сложность строения белков столь велика, что пока еще невозможно вычислить третичную структуру белка, если даже известна его аминокислотная последовательность. Но если удается получить кристаллы белка, то его третичную структуру можно определить по дифракции рентгеновских лучей.

У структурных, сократительных и некоторых других белков цепи вытянуты и несколько лежащих рядом слегка свернутых цепей образуют фибриллы; фибриллы, в свою очередь, складываются в более крупные образования – волокна. Однако большинство белков в растворе имеет глобулярную форму: цепи свернуты в глобуле, как пряжа в клубке. Свободная энергия при такой конфигурации минимальна, поскольку гидрофобные («отталкивающие воду») аминокислоты скрыты внутри глобулы, а гидрофильные («притягивающие воду») находятся на ее поверхности.

Многие белки – это комплексы из нескольких полипептидных цепей. Такое строение называется четвертичной структурой белка. Молекула гемоглобина, например, состоит из четырех субъединиц, каждая из которых представляет собой глобулярный белок.

Структурные белки благодаря своей линейной конфигурации образуют волокна, у которых предел прочности на разрыв очень высок, глобулярная же конфигурация позволяет белкам вступать в специфические взаимодействия с другими соединениями. На поверхности глобулы при правильной укладке цепей возникают определенной формы полости, в которых размещены реакционноспособные химические группы. Если данный белок – фермент, то другая, обычно меньшая, молекула какого-то вещества входит в такую полость подобно тому, как ключ входит в замок; при этом меняется конфигурация  электронного облака молекулы под влиянием находящихся в полости химических групп, и это вынуждает ее определенным образом реагировать. Таким способом фермент катализирует реакцию. В молекулах антител тоже имеются полости, в которых различные чужеродные вещества связываются и тем самым обезвреживаются. Модель «ключа и замка», объясняющая взаимодействие белков с другими соединениями, позволяет понять специфичность ферментов и антител, т.е. их способность реагировать только с определенными соединениями. <....>

Белки в твердом состоянии белого цвета, а в растворе бесцветны, если только они не несут какой-нибудь хромофорной (окрашенной) группы, как, например, гемоглобин. Растворимость в воде у разных белков сильно варьирует. Она изменяется также в зависимости от рН и от концентрации солей в растворе, так что можно подобрать условия, при которых один какой-нибудь белок будет избирательно осаждаться в присутствии других белков. Этот метод «высаливания» широко используется для выделения и очистки белков. Очищенный белок часто выпадает в осадок из раствора в виде кристаллов.

В сравнении с другими соединениями молекулярная масса белков очень велика – от нескольких тысяч до многих миллионов дальтон. Поэтому при ультрацентрифугировании белки осаждаются, и притом с разной скоростью. Благодаря присутствию в молекулах белков положительно и отрицательно заряженных групп они движутся с разной скоростью и в электрическом поле. На этом основан электрофорез – метод, применяемый для выделения индивидуальных белков из сложных смесей. Очистку белков проводят и методом хроматографии.<....>

Синтезированная молекула белка, складываясь, приобретает свойственную ей конфигурацию. Эта конфигурация, однако, может разрушиться при нагревании, при изменении рН, под действием органических растворителей и даже при простом взбалтывании раствора до появления на его поверхности пузырьков. Измененный таким образом белок называют денатурированным. Он утрачивает свою биологическую активность и обычно становится нерастворимым. Хорошо знакомые всем примеры денатурированного белка – вареные яйца или взбитые сливки. Небольшие белки, содержащие всего лишь около сотни аминокислот, способны ренатурировать, т.е. вновь приобретать исходную конфигурацию. Но большинство белков превращается при этом просто в массу спутанных полипептидных цепей и прежнюю конфигурацию не восстанавливает. Одна из главных трудностей при выделении активных белков связана с их крайней чувствительностью к денатурации. Полезное применение это свойство белков находит при консервировании пищевых продуктов: высокая температура необратимо денатурирует ферменты микроорганизмов, и микроорганизмы погибают.<....>

В среднем около 16% всей массы белка составляет азот. Когда входившие в состав белков аминокислоты расщепляются, содержавшийся в них азот выводится из организма с мочой и (в меньшей мере) с калом в виде различных азотистых соединений. Удобно поэтому для оценки качества белкового питания использовать такой показатель, как азотистый баланс, т.е. разность (в граммах) между количеством азота, поступившего в организм, и количеством выведенного азота за сутки. При нормальном питании у взрослого эти количества равны. У растущего организма количество выведенного азота меньше количества поступившего, т.е. баланс положителен. При нехватке белков в рационе баланс отрицателен. Если калорий в рационе достаточно, но белки в нем полностью отсутствуют, организм сберегает белки. Белковый обмен при этом замедляется, и повторная утилизация аминокислот в синтезе белка идет с максимально возможной эффективностью. Однако потери неизбежны, и азотистые соединения все же выводятся с мочой и частично с калом. Количество азота, выведенного из организма за сутки при белковом голодании, может служить мерой суточной нехватки белка. Естественно предположить, что, введя в рацион количество белка, эквивалентное этому дефициту, можно восстановить азотистый баланс. Однако это не так. Получив такое количество белка, организм начинает использовать аминокислоты менее эффективно, так что для восстановления азотистого баланса требуется некоторое дополнительное количество белка. Если количество белка в рационе превышает необходимое для поддержания азотистого баланса, то вреда от этого, по-видимому, нет. Избыток аминокислот просто используется как источник энергии. В качестве особенно яркого примера можно сослаться на эскимосов, которые потребляют мало углеводов и примерно в десять раз больше белка, чем требуется для поддержания азотистого баланса. В большинстве случаев, однако, использование белка в качестве источника энергии невыгодно, поскольку из определенного количества углеводов можно получить намного больше калорий, чем из такого же количества белка. В бедных странах население получает необходимые калории за счет углеводов и потребляет минимальное количество белка. Если необходимое число калорий организм получает в форме небелковых продуктов, то минимальное количество белка, обеспечивающее поддержание азотистого баланса, составляет для взрослого человека около 30 г в день. Примерно столько белка содержится в четырех ломтиках хлеба или 0,5 л молока. Оптимальным считают обычно несколько большее количество; рекомендуется от 50 до 70 г.<....>

Миндаль дает высококачественный, хорошо абсорбируемый белок. Что означает качество белка, и в чем оно измеряется? Качество белка определяется количеством необходимых или незаменимых аминокислот и усваиваемостью.
 Все белки, за исключением желатина, содержат все необходимые или незаменимые аминокислоты. Однако некоторые источники белка имеют низкое содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот, что делает их неполными с точки зрения удовлетворения биологической потребности. Такие аминокислоты называются ограничивающими. То есть когда необходимая норма белка потреблена в форме белка с ограничивающими аминокислотами, биологическая потребность в ограничивающих аминокислотах остается неудовлетворенной. Такие белки обычно называются неполными. Однако это название не совсем верно, так как, хотя белок имеет низкое содержание одной или нескольких незаменимых аминокислот, он все равно является полным белком, потому что содержит все аминокислоты. Два наиболее широко принятых критерия качества белка, определяющих его усваиваемость, это истинная усваиваемость белка (True Protein Digestibility, TPD) и индекс аминокислот с поправкой на усваиваемость белка (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score, PDCAAS). TPD определяет количество азота, абсорбируемого из источников белка. Чем выше показатель, тем больше азота абсорбировано и удержано организмом. Недостатком TPD является то, что он измеряет содержание азота, который может поступать или не поступать непосредственно из аминокислот. Для корректировки TPD используется показатель PDCAAS, оценивающий качество белка путем сравнения испытываемой белковой пищи с образцом аминокислот Продовольственной и сельскохозяйственной организации (FAO) / Всемирной организации здравоохранения (WHO) 2 - 5 летней давности, который соответствует потребности подростков и взрослых людей. Для определения индекса используется главная ограничивающая аминокислота, после чего результат умножается на показатель усваиваемости для определения PDCAAS. Вместе эти критерии дают более полную картину качества белка.  Миндаль содержит шесть граммов белка на унцию (28 г), что делает его хорошим источником белка. При показателях TPD около 88% и PDCAAS около 0,44, миндаль предлагает хорошо усваиваемый и высококачественный белок. <....>

Но главное – белки составляют важнейшую и незаменимую часть пищи человека.

В наше время 10-15% населения Земли голодают, а 40% получают неполноценную пищу с недостаточным содержанием белка. Поэтому человечество вынуждено индустриальными путями производить белок – наиболее дефицитный продукт на Земле. В нашей стране из углеводородного сырья изготовляют белково-витаминный концентрат. В качестве заменителя белка перспективно также промышленное производство незаменимых аминокислот.

[ скачать работу ]



Loading

Календарь

«  Май 2019  »
ПнВтСрЧтПтСбВс
  12345
6789101112
13141516171819
20212223242526
2728293031

Архив записей

Друзья сайта

  • Заказать курсовую работу!
  • Выполнение любых чертежей
  • Новый фриланс 24